输入蛋白起什么作用？
输入蛋白（incoming protein，IP）是细胞膜上的蛋白质分子，具有识别并结合细胞外基质蛋白的功能。这些结合反应对于蛋白酶的激活、细胞因子的调节以及细胞表面的信号转导都具有重要的作用 【1】 。根据其结构与功能的不同，细胞膜上的输入蛋白分为整合素（integrins）和黏附分子（adhesion molecules）两大类。
目前发现的整合素亚家族成员数量超过50个，主要参与细胞同细胞及细胞外基质之间的粘附；而黏附分子主要参与细胞与细胞间的信号传递。虽然这两个亚家族的成员在细胞中具有不同的功能和特异性，但是它们在结构上存在一定的同源性 【2】 。
下图为两个亚家族的部分成员的氨基酸序列比较结果。可以观察到，虽然两种不同功能的蛋白具有显著的序列差异，但是在某些关键的位置存在相同的氨基酸残基。这些氨基酸残基可能是影响蛋白功能的关键位点，比如β3γ2循环区内的丝氨酸（Ser）与苏氨酸（Thr）对整合素的活性至关重要，而ε环的色氨酸（Trp）对于黏附分子的活动十分重要 【3】 。我们可以通过化学方法修饰这些潜在的“热点”区域来抑制蛋白活性，达到实验目的。
除了利用基因工程的方法分离制备功能性蛋白外，现在已有商业公司使用重组技术合成上述蛋白的羧基端，用于蛋白活性的检测。该技术操作简单、灵敏度高且重复性好，是目前实验室应用最为广泛的蛋白活性诊断试剂。
参考文献：
1.王福兴等编著．细胞生物学图谱大全：北京：科学出版社，2018：76-79
2.周志敏，孙国君编著．细胞信号转导研究策略：上海：同济大学出版社，2018：77-84，184-186
3.李毅等译．Bcl-xL 抗癌蛋白．北京：化学工业出版社，2015：126-131